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細(xì)胞骨架特征細(xì)胞種類,電子顯微鏡下直接測定纖絲長度正如幾乎相同的遺傳密碼使得大群相關(guān)的種屬進(jìn)化一樣，細(xì)胞骨架的共同基本模型也以種屬和組織的特異形式表達(dá)。核心結(jié)構(gòu)蛋白通常是高度保守的，而輔助蛋白的特異修飾使得細(xì)胞骨架很好地與每個細(xì)胞的功能相和諧。因此，大多數(shù)細(xì)胞都以一種特定化學(xué)計量和排列上呈現(xiàn)一個特定范圍的細(xì)胞骨架蛋白為特征。 有了細(xì)胞骨架，細(xì)胞才有了形狀，它還賦予細(xì)胞附著于基質(zhì)或其它細(xì)胞的能力，使細(xì)胞能夠自由運動，在細(xì)胞內(nèi)移動物質(zhì)，以及從細(xì)胞中排出物質(zhì)。如此多的功能要逐一地分析其結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)必將是一個艱巨的任務(wù)，幸運地是，通過適當(dāng)?shù)剡x擇分化的細(xì)胞從這些功能中挑出一些來進(jìn)行研究還是有可能的。 最后，除細(xì)胞骨架的特性作為細(xì)胞種類的一種功能以外，細(xì)胞骨架還能夠在構(gòu)筑方面進(jìn)行調(diào)整性的改變。其中一些變化是對特殊刺激的反應(yīng)，可以是自發(fā)的或需要蛋白質(zhì)合成或RNA合成。另一些變化發(fā)生于細(xì)胞的整個生活時期，還有另外的一些構(gòu)筑變化是可在'個細(xì)胞世系的發(fā)育期間觀察得到的。因此，在肌動蛋白聚合作用中有幾個概念不同的過程：成核作用(nucleation)，在任一端添加，從任一端解離，纖絲斷裂與退火。不幸的是，在誘發(fā)聚合化的肌動蛋白溶液中，這些過程大部分都會同時發(fā)生。此外，每次纖絲斷裂時，它們都產(chǎn)生起著如核一般作用的新游離端。因此，不同過程的詳細(xì)分析需要某種形式的干預(yù)，以區(qū)別聚合作用的各個方面。 測定聚合作用的方法也局限于解聚合作用的某個可察覺的方面。例如，粘滯性對于纖絲長度是敏感的，但是對于亞單位交換是不敏感的。熒光猝滅測定對于纖絲長度是不敏感的，因此，能很好地測定對纖絲的分段參入，但它們對于亞單位交換的存在是敏感的。除短纖絲外，在電子顯微鏡下直接測定纖絲長度會遇到纖絲斷裂的難題。因此，通常需要有數(shù)種不同的測定方法來確定肌動蛋白結(jié)合蛋白的肌動蛋白多聚作用的動力學(xué)及平衡性質(zhì)的全部特點。
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